Toutes les cellules utilisent une variété de mécanismes de contrôle de qualité différents pour garantir la fonctionnalité et la stabilité de leur diversité protéique respective. Les experts appellent ce processus la protéostasie. La protéostasie est composée des deux termes Protéome (Protéines totales qu'une cellule peut produire) et Homéostasie (équilibre).. Dans le cas optimal, les protéines d’une seule cellule sont toujours correctement repliées et toujours présentes en quantité adéquate. Malgré tous les nobles efforts, notre corps ne parvient pas à garantir cet optimum. Dans cet article, nous allons vous montrer ce que le vieillissement et certaines maladies liées à l'âge ont à voir avec vous. Perte de protéostasie a à faire.
De l'ADN à la chaîne en passant par la protéine
Premièrement, nous devons mieux comprendre la structure moléculaire des protéines. Chaque protéine est fabriquée de la même manière. La première étape, également appelée transcription appelé, a lieu dans le noyau cellulaire et signifie que Lire et copier le plan à partir de l'ADN – notre matériel génétique.
Cette information transcrite est ensuite transportée hors du noyau cellulaire, tout comme la traduction (Traduction). Cela veut dire que Le langage de l'ADN traduit en langage des protéines c'est-à-dire que la protéine est assemblée sur la base du modèle d'ADN. Avant tout, une protéine est une longue chaîne linéaire d’acides aminés, semblable à un collier de perles. Cette séquence lâche d'acides aminés est appelée Structure primaire.
Pour que les protéines contenues Structure primaire Encore faut-il qu'ils puissent commencer leur travail plié ce qui est un processus très complexe. Premièrement, la chaîne protéique peut être tordue, par exemple, créant une spirale, ce qui est dû à sa forme typique. est appelée hélice alpha. Cette forme est la plus courante Structure secondaire. Grâce à d'autres étapes de repliement, les protéines acquièrent une forme tridimensionnelle - le Structure tertiaire. Dans cet état, elles se combinent et travaillent avec d’autres protéines.
Saviez-vous? Le premier acide aminé découvert fut la cystine en 1810. Il a fallu attendre 1953 pour qu'une protéine entière soit décodée en sa séquence d'acides aminés (la structure primaire de Frédéric Sanger a pu déchiffrer la séquence d'acides aminés de). insuline déchiffrer.
Chaperons – Les chaperons de notre corps
Vous pouvez voir sur le diagramme que la séquence d’acides aminés comme structure primaire n’est pas suffisante. Pour que les protéines de notre corps puissent faire leur travail, elles ont besoin de quelques étapes intermédiaires. Ce n'est que dans la structure tertiaire que les acides aminés forment une structure tridimensionnelle fonctionnelle.. Il faut beaucoup de travail pour y arriver.
Il faut de nouvelles connexions sont établies et des ponts contenant du soufre se forment entre les acides aminés individuels. Le tout devient très complexe et extrêmement sujet aux erreurs. Une mauvaise liaison et la protéine n’est plus fonctionnelle.C'est pour ça qu'il existe plusieurs contrôles de qualité dans notre corps qui sont censés garantir que tout est correct.
L'un de ces contrôles de qualité est le Chaperons. Si quelqu’un s’intéresse à l’Angleterre et à sa langue, le sens est souvent déjà clair. Petit conseil : il est souvent utilisé dans la série à succès Netflix « Bridgerton ».
Un chaperon est donc une femme plus âgée qui accompagne une femme plus jeune en tant que protectrice. Un chaperon d'Angleterre est un peu comme un chaperon dans son corps Protéine de décence. Il D’une part, cela aide les nouvelles protéines à se replier ou les protéines cassées à se replier correctement..
Saviez-vous? Combien y a-t-il de protéines dans le monde ? La complexité de l’architecture des protéines est difficile à appréhender. C’est pour cette raison que les scientifiques ont développé une intelligence artificielle capable de prédire avec une forte probabilité la forme tridimensionnelle d’une protéine. « AlphaFold » a pu prédire 215 millions de protéines et leur structure tertiaire rien qu’en 2022. Le travail des chercheurs de Bael est considéré comme l'un des plus importants de ces dernières années, Parce que grâce à l’intelligence artificielle, les médicaments et les vaccins pourront être développés plus rapidement à l’avenir.
Perte de protéostase – comment se produisent les protéines mal repliées ?
Entre 40 et 80 % de toutes les protéines sont mal repliées et ont besoin d’aide. C'est un chiffre énorme. Certains facteurs peuvent affecter négativement la structure des protéines. Ceux-ci incluent Rayonnement ultraviolet, métaux lourds, chaleur ou éthanol. Surtout avec de la nourriture ou suppléments nutritionnels Il est donc important de prêter attention aux certificats appropriés.
Ce Influences environnementales affectent nos protéines ainsi que notre ADN. De plus, des ensembles stress oxydatif – familièrement un excès de radicaux libres – contribue à l’équilibre protéique. Comme si ça ne suffisait pas, il y a aussi ça Stress aux urgences.
ER signifie réticulum endoplasmique, une installation située dans chacune de nos cellules dont la fonction pourrait être décrite comme un centre logistique. Ce centre logistique peut être surchargé en raison d'une forte demande et les marchandises ne peuvent plus être livrées correctement. Qu'y a-t-il sur Amazon, Alibaba et co. causerait beaucoup de problèmes, est également dangereux pour la cellule. Toutes les influences évoquées peuvent développer des protéines et ainsi les rendre inutiles.
Protéostasie – comment le corps se défend
La protéostasie implique plusieurs mécanismes dans le but de maintenir l'équilibre. Par souci de clarté, nous concentrons notre attention sur deux des mécanismes les plus significatifs. En réponse aux influences environnementales néfastes, la cellule produit davantage Protéines de la famille des chocs thermiques. Ce sont des protéines très résilientes qui peuvent stabiliser d’autres protéines dans des situations de stress cellulaire. Vous pouvez le faire ensemble chaperons.
Si la stabilisation ou la restauration du repliement correct ne réussit pas, les protéines sont initialement inutilisables et doivent être éliminées.Ce que l'usine d'incinération des déchets ou la déchetterie fait pour nous se fait dans le corps Protéasome. Avec une petite protéine appelée Ubiquitine (Ub), la molécule brisée est marquée plusieurs fois, décomposée et décomposée en acides aminés individuels.
Tous ces systèmes travailler de manière coordonnée pour restaurer ou éliminer les protéines mal repliées. Cela permet à l’organisme d’éviter l’accumulation de composants endommagés et d’assurer le renouvellement continu des protéines intracellulaires. Un autre élément de notre élimination des déchets internes à nos cellules est Autophagie, que nous vous présenterons plus en détail comme le 12ème Hallmark of Aging.
Voilà pour la théorie. Malheureusement, dans la pratique, rien ne garantit que ces mécanismes sophistiqués fonctionneront à tout moment. Le mot-clé temps nous amène au point suivant.
Saviez-vous? Il existe différentes protéines de choc thermique dans notre corps. Ils sont classés selon leur poids. Comme leur nom l’indique, ils sont activés entre autres par la chaleur.. L'une des meilleures façons d'y parvenir est Cabines infrarouges ou des séances de sauna. L'augmentation de la concentration de protéines de choc thermique est associée à un certain nombre d'avantages pour la santé.
Dans une étude, les chercheurs ont pu montrer que Des niveaux plus élevés de Hsp70 pourraient réduire le médiateur inflammatoire interleukine-10. Ceci explique les chercheurs pourquoi le sauna Inflammation comment l'arthrite peut aider.
Rides – idéales pour les protéines, échecs à un âge avancé
Alors que dans notre imaginaire les rides sont un signe de l'âge et ont donc une connotation plutôt négative, lorsqu'il s'agit de protéines, comme nous le savons désormais, la situation est exactement inverse.
De nombreuses études ont montré que la protéostasie change avec l’âge. Le accumulation chronique de protéines mal repliées ou dépliées contribue au développement de certaines maladies liées à l'âge comme la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson et la cataracte. La fréquence de ces pathologies ne cesse d’augmenter en raison de l’augmentation de l’espérance de vie.
Le Production d’accompagnateurs en réponse à stresser est également considérablement réduit avec l’âge. Des études sur des modèles animaux confortent l’hypothèse selon laquelle la perte d’un chaperon est à l’origine d’une durée de vie réduite. Les vers et les mouches génétiquement modifiés, par exemple, qui produisent des niveaux accrus de chaperons, vivent particulièrement longtemps. Une régulation positive de certaines protéines de choc thermique a également été observée chez des souches de souris à longue durée de vie.
De plus, des études sur des cellules de mammifères montrent que la régulation positive de SIRT1 améliore la réponse au choc thermique. SIRT1 appartient à la famille des gènes Sirtuines, ce qui est considéré en raison des nombreux effets associés au vieillissement Voies de longévité être évoqué. De nombreuses autres expériences et études ont fourni des preuves scientifiques du lien entre les niveaux de chaperon et la durée de vie – mais les nommer toutes dépasse le cadre de cet article.
Protéostop
La recherche médico-biologique a déjà réalisé un important travail pédagogique concernant la protéostasie, mais existe-t-il déjà des points de départ solides pour stopper l'affaiblissement de la protéostasie lié à l'âge ? En fait, il existe de nombreuses études à ce sujet.
Une approche vise à activer la stabilité et le repliement des protéines médiés par les chaperons. Dans un modèle murin, l’induction médicamenteuse d’une protéine de choc thermique spécifique a préservé la fonction musculaire et ralenti la progression de certaines maladies musculaires. Dans d’autres organismes modèles, les chercheurs ont également utilisé des chaperons et ont ainsi amélioré les phénotypes liés à l’âge. Les chaperonnes de nos corps ne sont pas seulement des gentilles femmes, mais aussi des combattantes en première ligne contre la vieillesse..
Un autre point de départ est le protéasome et d'autres mécanismes qui décomposent les protéines brisées, car des études montrent que l'activité de ces systèmes diminue avec l'âge. Ceci a été réalisé grâce à des enzymes sélectionnées qui ont développé leur effet au sein de cette voie de signalisation complexe.
Un complément nutritionnel avec spermidine par exemple, activé le système d'autophagie. Cela signifie la dégradation des structures cellulaires endommagées (telles que les protéines). Pour faire simple, l’autophagie a une fonction similaire à celle du protéasome que nous connaissons.
Rides – idéales pour les protéines, échecs à un âge avancé
Alors que dans notre imaginaire les rides sont un signe de l'âge et ont donc une connotation plutôt négative, lorsqu'il s'agit de protéines, comme nous le savons désormais, la situation est exactement inverse.
De nombreuses études ont montré que la protéostasie change avec l’âge. Le accumulation chronique de protéines mal repliées ou dépliées contribue au développement de certaines maladies liées à l'âge comme la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson et la cataracte. La fréquence de ces pathologies ne cesse d’augmenter en raison de l’augmentation de l’espérance de vie.
Le Production d’accompagnateurs en réponse à stresser est également considérablement réduit avec l’âge. Des études sur des modèles animaux confortent l’hypothèse selon laquelle la perte d’un chaperon est à l’origine d’une durée de vie réduite. Les vers et les mouches génétiquement modifiés, par exemple, qui produisent des niveaux accrus de chaperons, vivent particulièrement longtemps. Une régulation positive de certaines protéines de choc thermique a également été observée chez des souches de souris à longue durée de vie.
De plus, des études sur des cellules de mammifères montrent que la régulation positive de SIRT1 améliore la réponse au choc thermique. SIRT1 appartient à la famille des gènes Les sirtuines, considérées en raison des nombreux effets liés au vieillissement Voies de longévité être évoqué. De nombreuses autres expériences et études ont fourni des preuves scientifiques du lien entre les niveaux de chaperon et la durée de vie – mais les nommer toutes dépasse le cadre de cet article.
Protéostop
La recherche médico-biologique a déjà réalisé un important travail pédagogique concernant la protéostasie, mais existe-t-il déjà des points de départ solides pour stopper l'affaiblissement de la protéostasie lié à l'âge ? En fait, il existe de nombreuses études à ce sujet.
Une approche vise à activer la stabilité et le repliement des protéines médiés par les chaperons. Dans un modèle murin, l’induction médicamenteuse d’une protéine de choc thermique spécifique a préservé la fonction musculaire et ralenti la progression de certaines maladies musculaires. Dans d’autres organismes modèles, les chercheurs ont également utilisé des chaperons et ont ainsi amélioré les phénotypes liés à l’âge. Les chaperonnes de nos corps ne sont pas seulement des gentilles femmes, mais aussi des combattantes en première ligne contre la vieillesse..
Un autre point de départ est le protéasome et d'autres mécanismes qui décomposent les protéines brisées, car des études montrent que l'activité de ces systèmes diminue avec l'âge. Ceci a été réalisé grâce à des enzymes sélectionnées qui ont développé leur effet au sein de cette voie de signalisation complexe.
Un complément nutritionnel avec spermidine par exemple, activé le système d'autophagie. Cela signifie la dégradation des structures cellulaires endommagées (telles que les protéines). Pour faire simple, la fonction de l’autophagie est similaire à celle du protéasome que nous connaissons.
