Todas las células utilizan una variedad de mecanismos de control de calidad diferentes para garantizar la funcionalidad y estabilidad de su respectiva diversidad de proteínas. Los expertos llaman a este proceso proteostasis. La proteostasis se compone de los dos términos proteoma (Proteínas totales que una célula puede producir) y Homeostasis (equilibrio).. En el caso óptimo, las proteínas de una sola célula siempre se pliegan correctamente y están presentes en la cantidad adecuada. A pesar de todos los nobles esfuerzos, nuestro cuerpo no consigue garantizar este óptimo. En este artículo te mostraremos qué tiene que ver contigo el envejecimiento y algunas enfermedades relacionadas con la edad. Pérdida de proteostasis tiene que hacer.
Del ADN a la cadena y a la proteína
En primer lugar, necesitamos comprender mejor la estructura molecular de las proteínas. Cada proteína se produce de manera similar. El primer paso, también llamado transcripción llamado, tiene lugar en el núcleo celular y significa que Leer y copiar el plano del ADN. – nuestro material genético.
Esta información transcrita luego se transporta fuera del núcleo celular, al igual que la traducción (Traducción). Eso significa que Lenguaje de ADN traducido al lenguaje de proteínas. es decir, la proteína se ensambla basándose en el modelo de ADN. En primer lugar, una proteína es una larga cadena lineal de aminoácidos, similar a un collar de perlas. Esta secuencia suelta de aminoácidos se llama Estructura primaria.
Para que las proteínas en Estructura primaria Todavía tienen que poder empezar a trabajar. doblado que es un proceso muy complejo. En primer lugar, la cadena de proteínas se puede torcer, por ejemplo, creando una espiral, lo cual se debe a la forma típica se llama alfa hélice. Esta forma es la más común. Estructura secundaria. Mediante otros pasos de plegado, las proteínas adquieren una forma tridimensional: la Estructura terciaria. En este estado se combinan y trabajan con otras proteínas.
¿Sabías? El primer aminoácido descubierto fue la cistina en 1810. Fue necesario hasta 1953 para que una proteína completa fuera decodificada en su secuencia de aminoácidos (estructura primaria). Frederic Sanger pudo descifrar la secuencia de aminoácidos de. insulina descifrar.
Chaperones – Los acompañantes de nuestro cuerpo
Puede ver en el diagrama que la secuencia de aminoácidos como estructura primaria no es suficiente. Para que las proteínas de nuestro cuerpo hagan su trabajo, necesitan algunos pasos intermedios. Sólo en la estructura terciaria los aminoácidos forman una estructura tridimensional que es funcional.. Se necesita mucho trabajo para llegar allí.
debe Se establecen nuevas conexiones y se forman puentes que contienen azufre entre aminoácidos individuales.. Todo el asunto se vuelve muy complejo y extremadamente propenso a errores. Un enlace incorrecto y la proteína no funciona.por eso existe múltiples controles de calidad en nuestro cuerpo que se supone que garantizan que todo esté correcto.
Uno de estos controles de calidad son los acompañantes. Si alguien está interesado en Inglaterra y su idioma, el significado ya suele estar claro. Un pequeño consejo: se utiliza mucho en la exitosa serie de Netflix “Bridgerton”.
Una acompañante es, por tanto, una mujer mayor que acompaña a una mujer más joven como protectora. Una acompañante de Inglaterra es algo así como una acompañante en su cuerpo. Proteína de la decencia. Él Por un lado, ayuda a que las proteínas nuevas se doblen o las proteínas rotas se vuelvan a plegar correctamente..
¿Sabías? ¿Cuántas proteínas hay en el mundo? La complejidad de la arquitectura de las proteínas es difícil de comprender. Por este motivo, los científicos han desarrollado una inteligencia artificial que puede predecir la forma tridimensional de una proteína con alta probabilidad. "AlphaFold" pudo predecir 215 millones de proteínas y su estructura terciaria sólo en 2022. El trabajo de los investigadores de Bael está considerado uno de los más importantes de los últimos años, Porque con la ayuda de la inteligencia artificial en el futuro se podrán desarrollar medicamentos y vacunas más rápidamente.
Pérdida de proteostasis: ¿cómo se producen las proteínas mal plegadas?
Entre el 40 y el 80% de todas las proteínas están plegadas incorrectamente y necesitan ayuda. Ésa es una cifra enorme. Hay algunos factores que pueden afectar negativamente la estructura de las proteínas. Estos incluyen Radiación ultravioleta, metales pesados, calor o etanol.. Especialmente con la comida o suplementos nutricionales Por eso es importante prestar atención a los certificados adecuados.
Este Influencias ambientales afectan nuestras proteínas así como nuestro ADN. Además, conjuntos estrés oxidativo –coloquialmente un exceso de radicales libres– contribuye al equilibrio proteico. Por si fuera poco, también existe esto Estrés en salas de emergencia.
ER significa retículo endoplasmático, una instalación en cada una de nuestras células cuya función podría describirse como un centro logístico. Este centro logístico puede sobrecargarse debido a la alta demanda y las mercancías ya no pueden entregarse correctamente. ¿Qué hay en Amazon, Alibaba y compañía? causaría muchos problemas, también es peligroso para la célula. Todas las influencias mencionadas pueden desarrollar proteínas y así inutilizarlas..
Proteostasis: cómo se defiende el cuerpo
La proteostasis implica varios mecanismos en un esfuerzo por mantener el equilibrio. En aras de la claridad, centramos nuestra atención en dos de los mecanismos más importantes. En respuesta a influencias ambientales dañinas, la célula produce más Proteínas de la familia del choque térmico. Se trata de proteínas muy resistentes que pueden estabilizar otras proteínas en situaciones de estrés celular. Pueden hacer esto juntos acompañantes.
Si no se logra la estabilización o el restablecimiento del plegamiento correcto, las proteínas inicialmente no se pueden utilizar y deben eliminarse.Lo que hace por nosotros la incineradora de residuos o el centro de reciclaje se hace en el cuerpo proteosoma. Junto con una pequeña proteína llamada ubiquitina (Ub), la molécula rota se marca varias veces, se descompone y se descompone en aminoácidos individuales.
Todos estos sistemas trabajar coordinadamente para restaurar o eliminar proteínas mal plegadas. Esto permite al organismo prevenir la acumulación de componentes dañados y asegurar la renovación continua de las proteínas intracelulares. Otro componente de nuestra eliminación de desechos internos de las células es Autofagia, que le presentaremos con más detalle como el duodécimo Sello del Envejecimiento.
Hasta aquí la teoría. Desafortunadamente, en la práctica no hay garantía de que estos sofisticados mecanismos funcionen en todo momento. La palabra clave tiempo nos lleva al siguiente punto.
¿Sabías? Existen diferentes proteínas de choque térmico en nuestro cuerpo. Se clasifican según su peso. Como su nombre indica, se activan, entre otras cosas, con el calor.. Una de las mejores maneras de hacer esto es Cabinas de infrarrojos o sesiones de sauna. El aumento de la concentración de proteínas de choque térmico se asocia con una serie de beneficios para la salud.
En un estudio, los investigadores pudieron demostrar que Niveles más altos de Hsp70 podrían reducir el mediador inflamatorio interleucina-10. Esto explica a los investigadores por qué la sauna Inflamación cómo puede ayudar la artritis.
Arrugas: ideal para las proteínas, fracasos en la vejez
Mientras que en nuestro imaginario las arrugas son un signo de la edad y por tanto tienen una connotación bastante negativa, en el caso de las proteínas, como ahora sabemos, la situación es exactamente la contraria.
Muchos estudios han demostrado que la proteostasis cambia con la edad. El acumulación crónica de proteínas mal plegadas o desplegadas Contribuye al desarrollo de algunas enfermedades relacionadas con la edad como la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson y las cataratas. La frecuencia de estas patologías aumenta constantemente debido al aumento de la esperanza de vida.
El Producción de acompañantes en respuesta a estrés también se reduce significativamente con la edad. Los estudios en modelos animales apoyan la hipótesis de que la pérdida de acompañantes es la causa de una esperanza de vida reducida. Los gusanos y las moscas genéticamente modificados, por ejemplo, que producen mayores niveles de chaperonas, son particularmente longevos. También se encontró una regulación positiva de algunas proteínas de choque térmico en cepas de ratones de larga vida.
Además, los estudios sobre células de mamíferos muestran que la regulación positiva de SIRT1 mejora la respuesta al choque térmico. SIRT1 pertenece a la familia de genes Sirtuinas, que se considera debido a los numerosos efectos asociados al envejecimiento. Caminos de longevidad ser referido. Muchos otros experimentos y estudios proporcionaron evidencia científica de la conexión entre los niveles de acompañantes y la esperanza de vida, pero nombrarlos todos está más allá del alcance de este artículo.
Proteostop
La investigación médico-biológica ya ha realizado un gran trabajo educativo sobre la proteostasis, pero ¿existen ya puntos de partida sólidos para detener el debilitamiento de la proteostasis relacionado con la edad? De hecho, hay muchos estudios al respecto.
Un enfoque tiene como objetivo activar la estabilidad y el plegamiento de proteínas mediados por chaperonas.. En un modelo de ratón, la inducción farmacológica de una proteína de choque térmico específica preservó la función muscular y ralentizó la progresión de ciertas enfermedades musculares. En otros organismos modelo, los investigadores también utilizaron chaperonas y así mejoraron los fenotipos relacionados con la edad. Las acompañantes de nuestros cuerpos no son sólo damas, sino también luchadoras en primera línea contra la vejez..
Otro punto de partida es el proteosoma y otros mecanismos que descomponen las proteínas rotas, porque los estudios demuestran que la actividad de estos sistemas disminuye con la edad. Esto se logró con enzimas seleccionadas que desarrollaron su efecto dentro de esta compleja vía de señalización.
Un suplemento nutricional con espermidina por ejemplo, activó el sistema de autofagia. Esto significa la degradación de las estructuras celulares dañadas (como las proteínas). En pocas palabras, la autofagia tiene una función similar a la del proteosoma que conocemos.
Arrugas: ideal para las proteínas, fracasos en la vejez
Mientras que en nuestro imaginario las arrugas son un signo de la edad y por tanto tienen una connotación bastante negativa, en el caso de las proteínas, como ahora sabemos, la situación es exactamente la contraria.
Muchos estudios han demostrado que la proteostasis cambia con la edad. El acumulación crónica de proteínas mal plegadas o desplegadas Contribuye al desarrollo de algunas enfermedades relacionadas con la edad como la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson y las cataratas. La frecuencia de estas patologías aumenta constantemente debido al aumento de la esperanza de vida.
El Producción de acompañantes en respuesta a estrés también se reduce significativamente con la edad. Los estudios en modelos animales respaldan la hipótesis de que la pérdida de acompañantes es la causa de una esperanza de vida reducida. Los gusanos y las moscas genéticamente modificados, por ejemplo, que producen mayores niveles de chaperonas, son particularmente longevos. También se encontró una regulación positiva de algunas proteínas de choque térmico en cepas de ratones de larga vida.
Además, los estudios sobre células de mamíferos muestran que la regulación positiva de SIRT1 mejora la respuesta al choque térmico. SIRT1 pertenece a la familia de genes Sirtuinas, que se consideran debido a los numerosos efectos relacionados con el envejecimiento. Caminos de longevidad ser referido. Muchos otros experimentos y estudios proporcionaron evidencia científica de la conexión entre los niveles de acompañantes y la esperanza de vida, pero nombrarlos todos está más allá del alcance de este artículo.
Proteostop
La investigación médico-biológica ya ha realizado un gran trabajo educativo sobre la proteostasis, pero ¿existen ya puntos de partida sólidos para detener el debilitamiento de la proteostasis relacionado con la edad? De hecho, hay muchos estudios al respecto.
Un enfoque tiene como objetivo activar la estabilidad y el plegamiento de proteínas mediados por chaperonas.. En un modelo de ratón, la inducción farmacológica de una proteína de choque térmico específica preservó la función muscular y ralentizó la progresión de ciertas enfermedades musculares. En otros organismos modelo, los investigadores también utilizaron chaperonas y así mejoraron los fenotipos relacionados con la edad. Las acompañantes de nuestros cuerpos no son sólo damas, sino también luchadoras en primera línea contra la vejez..
Otro punto de partida es el proteosoma y otros mecanismos que descomponen las proteínas rotas, porque los estudios demuestran que la actividad de estos sistemas disminuye con la edad. Esto se logró con enzimas seleccionadas que desarrollaron su efecto dentro de esta compleja vía de señalización.
Un suplemento nutricional con espermidina por ejemplo, activó el sistema de autofagia. Esto significa la degradación de las estructuras celulares dañadas (como las proteínas). En pocas palabras, la autofagia tiene una función similar a la del proteosoma que conocemos.
